ตอนที่ 2 : สารชีวโมเลกุล : โปรตีน

  • เนื้อหานิยายตอนนี้เปิดให้อ่าน
  • View : 476
    จำนวนคนให้กำลังใจ : 2 ครั้ง
    24 ธ.ค. 60

สารชีวโมเลกุล

โปรตีน(proteinเป็นสารชีวโมเลกุลที่มีมากที่สุดในร่างกาย ประกอบด้วยธาตุ C H O และ N เป็นหลักมีหน่วยย่อยคือ กรดอะมิโน (amino acid) กรดอะมิโนแต่ละตัวเชื่อมกันด้วย covalent bond ที่เรียกว่า peptide bond เมื่อกรดอะมิโนหลายๆตัวมาเชื่อมกันจนเป็นสายยาวจะเรียกว่า polypeptide จากนั้น polypeptide หลายๆ สายมารวมกันก็จะเกิดเป็นโครงสร้างของโปรตีนขึ้น 

โครงสร้างของกรดอะมิโน


กรดอะมิโนประกอบด้วยหมู่ฟังก์ชันหลัก คือ หมู่คาร์บอกซิล และ หมู่อะมิโน โดย functional group ทั้งสองจะต่อกับ C อะตอม ซึ่งต่อกับ H อะตอม และ หมู่ R (alkyl group) ซึ่งหมู่ R ที่ต่างกันนี้ทำให้ได้ amino acid ที่แตกต่างกันถึง 20 ชนิด โดยแต่ละชนิดก็จะมีคุณสมบัติทางเคมีและชีววิทยาที่ต่างกัน กรดอะมิโนทุกชนิดสามารถเป็น dipolar ion คือมีทั้งประจุบวกและประจุลบในเวลาเดียวกัน

ประเภทของกรดอะมิโน 

กรดอะมิโนจำเป็น(essential amino acid) กรดอะมิโนที่ร่างกายไม่สามารถสังเคราะห์ขึ้นมาเองได้ จำเป็นต้องได้รับมาจากสารอาหารประเภท เนื้อ นม ไข่ ถั่วเหลือง 

กรดอะมิโนไม่จำเป็น (non-essential amino acid) กรดอะมิโนที่ร่างกายสามารถสังเคราะห์ขึ้นมาเองได้  ไม่จำเป็นต้องได้รับจากภายนอก 

 

กรดอะมิโนจำเป็น

กรดอะมิโนไม่จำเป็น

Valine (เว)

Isoleucine (ไอ)

Lysine (ไล)

Histidine* (ฮิส)

Tryptophan (ทริป)

Phenylalanine (ฟี)

Threonine (ทรี)

Methionine (เมท)

Leucine (ลิว)

Arginine* (อาร์)

Glycine

Alanine

Proline,

Asparagine

Aspartic acid

Cystein

Glutamic acid

Glutamine

Serine

Tyrosine

* Arginine และ Histidine เป็นกรดอะมิโนที่จำเป็นเฉพาะในวัยเด็กเท่านั้น *


พันธะเปปไทด์(peptide bond)

พันธะที่เชื่อมระหว่างกรดอะมิโนแต่ละตัวในสาย peptide เกิดจาก C อะตอมของหมู่ –COOH ของกรดอะมิโนตัวหนึ่ง ทำปฏิกิริยากับ N อะตอมของหมู่ –NH2 ของกรดอะมิโนอีกตัวหนึ่ง

จำนวนพันธะเปปไทด์ จำนวนกรดอะมิโน - 1 


การสังเคราะห์ peptide ผ่านปฏิกิริยา dehydration

โครงสร้างของโปรตีน(protein structure)   แบ่งเป็น 4 ระดับเรียงจากเล็กไปใหญ่ ได้แก่

โครงสร้างขั้นปฐมภูมิ(primary structure) 

เป็นพอลิเปปไทด์สายเดียว เกิดจากกรดอะมิโนหลายตัวมาต่อกันด้วย peptide bond ผลจากการเชื่อมกันของกรดอะมิโนทำให้มีปลายเหลืออยู่ทั้งสองด้านของสายพอลิเปปไทด์ เรียกปลายทั้งสองด้านนั้นว่ากรดอะมิโนปลายเอ็น (N-terminal amino acid )  และ กรดอะมิโนปลายซี (C-terminal amino acid) ซึ่งรูปแบบการเรียงตัวของกรดอะมิโนจะถูกกำหนดโดยข้อมูลทางพันธุกรรม 

โครงสร้างขั้นทุติยภูมิ(secondary structure) 

เกิดจากโมเลกุลกรดอะมิโนที่อยู่ในพอลิเปปไทด์สายเดียวกัน ทำปฏิกิริยากันด้วย H-bond ทำให้ได้เป็นโครงสร้างสามมิติขึ้น พบได้ 2 ลักษณะ คือ แบบเกลียวอัลฟา(alpha - helix) เกิดจากการเชื่อมกันด้วย H - bond ทุกๆ ช่วง 4 ตำแหน่งของกรดอะมิโน ทำให้ได้เป็นเกลียวขดคล้ายสปริง ตัวอย่างเช่น keratin ในเส้นผม ขน และเขาสัตว์  โปรตีน tropomyosin ในเส้นใยกล้ามเนื้อ แบบที่สองคือ แบบแผ่นเบต้า(beta - pleated sheet) เกิดจากพันธะไฮโดรเจนระหว่างสองสายของพอลิเปปไทด์ ลักษณะเป็นแผ่นพับซ้อนกันไปมา ยืดและหดตัวได้ เช่น โปรตีนที่พบในใยแมงมุม fibroin ในเส้นไหม 

โครงสร้างขั้นตติยภูมิ(tertiary structure) 

เกิดจากพันธะต่างๆ ระหว่างหมู่ R ของกรดอะมิโนในสายพอลิเปปไทด์เดียวกัน เช่น พันธะไอออนิก พันธะไดซัลไฟด์ แรงแวนเดอวาลส์ แรงไฮโดรโฟบิก เป็นต้น ทำให้โปรตีนอยู่ในสภาพที่ทำงานได้ ได้แก่ เอนไซม์ต่างๆ เช่น อินซูลิน เปปซิน เป็นต้น โปรตีนบางชนิดทำหน้าที่เป็น channel membrane คอยคัดเลือกสารที่ผ่านเข้าออกเซลล์ เช่น aquaporin , Na-K pump , ATP synthase  

โครงสร้างขั้นจตุรภูมิ(quaternary structure)  

เกิดจากสายพอลิเปปไทด์มากกว่า 2 สายมาทำงานร่วมกันด้วยพันธะโควาเลนต์ เช่น Hemoglobin ในเซลล์เม็ดเลือดแดง ทำหน้าที่ลำเลียงออกซิเจน ประกอบด้วย 4 หน่วยพอลิเปปไทด์เกาะกลุ่มกัน แต่ละหน่วยจะมีฮีม(heme) เกาะอยู่ ทำหน้าที่เป็นตัวจับกับออกซิเจน Collagen ประกอบด้วย 3 หน่วยพอลิเปปไทด์พันกันอยู่  ทำให้มีความแข็งแรงมาก พบใน connective tissue , extra cellular matrix 



การสูญเสียสภาพของโปรตีน (denaturation)

                              

เป็นการสูญเสียโครงสร้างสามมิติของโปรตีน นั่นคือ เป็นการทำลายโครงสร้างตั้งแต่ระดับทุติยภูมิขึ้นไป อาจทำให้รูปร่างของโปรตีนเปลี่ยนแปลงไปจากเดิม แต่จะไม่มีการสลายพันธะเปปไทด์ โดยปัจจัยที่ทำให้เกิด denaturation ของโปรตีน ได้แก่ ความร้อน กรด-ด่าง ความเค็ม รังสี สารโลหะหนัก เป็นต้น 

หน้าที่ของโปรตีน

1. เป็นโครงสร้างของร่างกาย เช่น collagen ในกระดูกอ่อนและเอ็น keratin ในเส้นผม ขน เขา

2. เป็นโครงสร้างของเยื่อหุ้มเซลล์และเยื่อหุ้ม organelle

3. เป็น Enzyme ทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาต่างๆเช่น amylase ในน้ำลาย pepsin ย่อยโปรตีนในกระเพาะอาหาร

4. ลำเลียงสาร เช่น Hemoglobin ลำเลียงออกซิเจน transferrin ลำเลียงธาตุเหล็ก

5. Actin และ Myosin ในกล้ามเนื้อ ทำหน้าที่เกี่ยวกับการเคลื่อนไหว

6. เป็น Hormone ต่างๆ ทำหน้าที่ควบคุมการทำงานของร่างกาย เช่น insulin ควบคุมระดับน้ำตาลในเลือด oxytocin ควบคุมการหดตัวของมดลูกขณะคลอด

7. สะสมอาหาร เช่น เคซีนในนม โอวัลบูมินในไข่ขาว

8. ป้องกันอันตราย เช่น อิมมูโนโกลบินเป็นภูมิคุ้มกันโรค  fibrin และ thrombin ช่วยให้เลือดแข็งตัว 

 9. เป็นสารพิษ เช่น พริออน 

การทดสอบโปรตีน

1. ทดสอบกับสารละลายไบยูเรต(Biuret  test) โดยถ้าเป็นโปรตีน(พันธะเปปไทด์ตั้งแต่สองพันธะขึ้นไป) จะให้สารสีม่วงอมชมพู แต่ถ้าเป็นกรดอะมิโน จะไม่เกิดปฏิกิริยาใดๆกับสารละลายไบยูเรต

2. ถ้าใช้โปรตีนทดสอบกับกรดไนตริก(HNO3) เข้มข้น จะได้สารสีเหลือง

ให้กำลังใจนักเขียน
นักเขียนได้รับกำลังใจแล้ว!
นักเขียนได้รับกำลังใจแล้ว 2 ครั้ง

1 ความคิดเห็น

  1. #6 FaiiSherlock (@FaiiSherlock) (จากตอนที่ 2)
    วันที่ 7 สิงหาคม 2559 / 16:12


    Credit รูปภาพจ้า

    http://alevelnotes.com/Biological-Membranes/128

    http://study.com/academy/lesson/triacylglycerol-structure-function.html




    แก้ไขครั้งที่ 1 เมื่อ 7 สิงหาคม 2559 / 16:13
    แก้ไขครั้งที่ 2 เมื่อ 18 ธันวาคม 2559 / 18:46
    #6
    0